W biochemicznym badaniu krwi często stosuje się oznaczenie aktywności enzymu. Co to są enzymy? Enzym to cząsteczka białka, która przyspiesza reakcje biochemiczne w organizmie człowieka. Termin enzym jest synonimem enzymu. Obecnie oba te terminy są używane w tym samym znaczeniu co synonimy. Jednak nauka, która bada właściwości, strukturę i funkcję enzymów, nazywa się enzymologią..

Zastanówmy się, czym jest ta złożona struktura - enzymem. Enzym składa się z dwóch części - samego białka i centrum aktywnego enzymu. Część białkowa nazywana jest apoenzymem, a centrum aktywne nazywa się koenzymem. Cała cząsteczka enzymu, czyli apoenzym i koenzym, nazywana jest holoenzymem. Apoenzym jest zawsze reprezentowany wyłącznie przez białko o strukturze trzeciorzędowej. Struktura trzeciorzędowa oznacza, że ​​liniowy łańcuch aminokwasów przekształca się w strukturę o złożonej konfiguracji przestrzennej. Koenzym może być reprezentowany przez substancje organiczne (witamina B6, B1, B12, flawina, hem itp.) Lub nieorganiczne (jony metali - Cu, Co, Zn itp.). W rzeczywistości przyspieszenie reakcji biochemicznej odbywa się właśnie przez koenzym.

Co to jest enzym? Jak działają enzymy?

Substancja, na którą działa enzym, nazywana jest substratem, a substancja powstająca w wyniku reakcji nazywana jest produktem. Często nazwy enzymów tworzy się poprzez dodanie końcówki - aza do nazwy substratu. Na przykład dehydrogenaza bursztynianowa - rozkłada bursztynian (kwas bursztynowy), dehydrogenaza mleczanowa - rozkłada mleczan (kwas mlekowy) itp. Enzymy dzieli się na kilka typów w zależności od rodzaju reakcji, którą przyspieszają. Na przykład dehydrogenazy przeprowadzają utlenianie lub redukcję, hydrolazy rozszczepiają wiązanie chemiczne (trypsyna, pepsyna - enzymy trawienne) itp..

Każdy enzym przyspiesza tylko jedną określoną reakcję i działa w określonych warunkach (temperatura, kwasowość środowiska). Enzym ma powinowactwo do swojego substratu, to znaczy może działać tylko z tą substancją. Rozpoznanie „własnego” substratu zapewnia apoenzym. Oznacza to, że proces pracy enzymu można przedstawić następująco: apoenzym rozpoznaje substrat, a koenzym przyspiesza reakcję rozpoznanej substancji. Tę zasadę interakcji nazwano ligand - receptor lub interakcją zgodnie z zasadą klucza, to znaczy tak, jak pojedynczy klucz pasuje do zamka, tak więc pojedynczy substrat pasuje do enzymu.

Krew amylazy

Amylaza jest wytwarzana przez trzustkę i bierze udział w rozkładzie skrobi i glikogenu do glukozy. Amylaza jest jednym z enzymów biorących udział w trawieniu. Najwyższa zawartość amylazy występuje w trzustce i gruczołach ślinowych..

Istnieje kilka rodzajów amylazy - α-amylaza, β-amylaza, γ-amylaza, z których najbardziej rozpowszechnione jest oznaczanie aktywności α-amylazy. To właśnie stężenie tego typu amylazy jest oznaczane we krwi w laboratorium..

Krew ludzka zawiera dwa rodzaje α-amylazy - typu P i typu S. W moczu występuje 65% α-amylazy typu P, a we krwi do 60% to α-amylaza typu S. Α-Amylaza typu P w moczu w badaniach biochemicznych nazywana jest diastazą, aby uniknąć nieporozumień.

Aktywność α-amylazy w moczu jest 10 razy większa niż aktywność α-amylazy we krwi. Oznaczanie aktywności α-amylazy i diastazy służy do rozpoznawania zapalenia trzustki i niektórych innych chorób trzustki. W przewlekłym i podostrym zapaleniu trzustki stosuje się oznaczenie aktywności α-amylazy w soku z dwunastnicy.

Wskaźnik amylazy we krwi

nazwa analizynorma w μcatal / ljednostki miary w U / L (U / L)
  • aktywność amylazy we krwi
16-30 μcatal / l20-100 U / l
  • aktywność diastazy moczu (amylazy)
28-100 μcatal / ldo 1000 U / l

Zwiększona aktywność amylazy we krwi

Wzrost aktywności α-amylazy we krwi nazywamy hiperamylazemią, a wzrost aktywności diastazy moczu - hiperamylazurią..

Wzrost amylazy we krwi wykrywa się w następujących warunkach:

  • na początku ostrego zapalenia trzustki maksimum osiągane jest po 4 godzinach od początku ataku i spada do normy przez 2-6 dni od początku ataku (8-krotny wzrost aktywności α-amylazy)
  • z zaostrzeniem przewlekłego zapalenia trzustki (podczas gdy aktywność α-amylazy wzrasta 3-5 razy)
  • jeśli w trzustce są guzy lub kamienie
  • ostra infekcja wirusowa - świnka
  • zatrucie alkoholem
  • ciąża pozamaciczna
Kiedy poziom amylazy w moczu jest podwyższony?
Wzrost stężenia amylazy w moczu rozwija się w następujących przypadkach:
  • w ostrym zapaleniu trzustki wzrost aktywności diastazy występuje 10-30 razy
  • z zaostrzeniem przewlekłego zapalenia trzustki aktywność diastazy wzrasta 3-5 razy
  • w chorobach zapalnych wątroby następuje umiarkowany wzrost aktywności diastazy o 1,5-2 razy
  • ostre zapalenie wyrostka robaczkowego
  • zapalenie pęcherzyka żółciowego
  • niedrożność jelit
  • zatrucie alkoholem
  • krwawienie z wrzodu żołądkowo-jelitowego
  • w leczeniu sulfonamidów, morfiny, diuretyków i doustnych środków antykoncepcyjnych
Wraz z rozwojem całkowitej martwicy trzustki, raka trzustki i przewlekłego zapalenia trzustki, aktywność α-amylazy może nie wzrosnąć.

Zmniejszona aktywność amylazy we krwi i moczu

W organizmie istnieją warunki, w których można zmniejszyć aktywność α-amylazy. Niską aktywność diastazy moczu wykrywa się w ciężkiej chorobie dziedzicznej - mukowiscydozie.

We krwi możliwy jest spadek aktywności α-amylazy po ataku ostrego zapalenia trzustki, z martwicą trzustki, a także z mukowiscydozą.

Pomimo faktu, że α-amylaza występuje w nerkach, wątrobie i trzustce, oznaczanie jej aktywności znajduje zastosowanie głównie w diagnostyce chorób trzustki.

Jak uzyskać test na obecność amylazy?

Lipaza

Budowa, rodzaje i funkcje lipazy
Lipaza to jeden z enzymów trawiennych biorących udział w rozkładzie tłuszczów, wymagający obecności kwasów żółciowych i koenzymu zwanego kolipazą. Lipaza jest wytwarzana przez różne narządy ludzkie - trzustkę, płuca, leukocyty.

Największą wartość diagnostyczną ma lipaza, która jest syntetyzowana w trzustce. Dlatego oznaczanie aktywności lipazy stosuje się głównie w diagnostyce chorób trzustki..

Wskaźnik lipazy we krwi

Wskaźnik aktywności lipazy
  • aktywność lipazy we krwi
13 - 60U / ml

Kiedy lipaza we krwi jest podwyższona?

Kiedy poziom lipazy we krwi jest niski?

Jak przygotować się do testu na lipazę?

Aby określić aktywność lipazy, krew pobiera się z żyły rano na czczo. W noc poprzedzającą test nie należy spożywać tłustych, pikantnych i pikantnych potraw. W nagłych przypadkach oddaje się krew z żyły niezależnie od pory dnia i wcześniejszego przygotowania Obecnie do określenia aktywności lipazy najczęściej stosuje się metodę immunochemiczną lub enzymatyczną. Metoda enzymatyczna jest szybsza i wymaga mniejszych kwalifikacji personelu.

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH)

Szybkość dehydrogenazy mleczanowej (LDH) we krwi

Wskaźniki LDH we krwi
  • dorośli ludzie
0,8-4 μmol / h * l140-350 U / l
  • noworodki
2,0-8 μmol / h * l400-700 U / l

Wartość diagnostyczna izoform LDH

W diagnostyce różnych chorób bardziej pouczające jest określenie aktywności izoform LDH. Na przykład w przypadku zawału mięśnia sercowego obserwuje się znaczny wzrost LDH1. W celu laboratoryjnego potwierdzenia zawału mięśnia sercowego określa się stosunek LDH1 / LDH2, a jeśli stosunek ten jest większy niż 1, osoba przebyła zawał mięśnia sercowego. Jednak takie testy nie są szeroko stosowane ze względu na ich wysoki koszt i złożoność. Zwykle określa się całkowitą aktywność LDH, która jest sumą całkowitej aktywności wszystkich izoform LDH..

LDH w diagnostyce zawału mięśnia sercowego
Rozważmy wartość diagnostyczną określenia całkowitej aktywności LDH. Oznaczanie aktywności LDH służy do późnej diagnozy zawału mięśnia sercowego, ponieważ wzrost jej aktywności następuje po 12-24 godzinach od ataku i może utrzymywać się na wysokim poziomie do 10-12 dni. To bardzo ważna okoliczność przy badaniu pacjentów przyjętych do placówki medycznej po napadzie. Jeśli wzrost aktywności LDH jest nieistotny, to znaczy, że mamy do czynienia z zawałem małej ogniskowej, jeśli przeciwnie, wzrost aktywności przedłuża się, to znaczy, że mówimy o rozległym zawale serca.U pacjentów z dusznicą bolesną aktywność LDH wzrasta w pierwszych 2-3 dniach po ataku.

LDH w diagnostyce zapalenia wątroby
Aktywność całkowitej LDH może wzrosnąć w ostrym zapaleniu wątroby (ze względu na wzrost aktywności LDH4 i LDH5). Jednocześnie zwiększa się aktywność LDH w surowicy w pierwszych tygodniach okresu żółtaczkowego, czyli w pierwszych 10 dniach.

Norma LDH u osób zdrowych:

Wzrost aktywności LDH u osób zdrowych (fizjologicznych) możliwy jest po wysiłku fizycznym, w okresie ciąży i po spożyciu alkoholu. Kofeina, insulina, aspiryna, acebutolol, cefalosporyny, heparyna, interferon, penicylina, sulfonamidy również powodują wzrost aktywności LDH. Dlatego przyjmując te leki należy liczyć się z możliwością zwiększonej aktywności LDH, co nie świadczy o obecności procesów patologicznych w organizmie..

Przyczyny podwyższonego stężenia LDH we krwi

Jak uzyskać test na LDH?

Aminotransferaza alaninowa (ALT, ALT)

Aminotransferaza alaninowa (ALT / ALT) we krwi

ALT / ALT norma
  • dla mężczyzn
do 40U / L.
  • dla kobiet
do 32U / L.


Wzrost aktywności ALT u osób zdrowych (fizjologicznych) może być spowodowany przyjmowaniem niektórych leków (antybiotyki, barbiturany, leki, leki przeciwnowotworowe, doustne środki antykoncepcyjne, niesteroidowe leki przeciwzapalne, dikumaryny, jeżówka, waleriana), ciężkim wysiłkiem fizycznym, urazami. Wysoką aktywność ALT obserwuje się również u młodzieży w okresie intensywnego wzrostu..

AlAT w diagnostyce chorób wątroby
Podczas diagnozowania stanów patologicznych organizmu wzrost aktywności ALT jest specyficznym objawem ostrej choroby wątroby. Wzrost aktywności ALT we krwi wykrywa się 1-4 tygodnie przed wystąpieniem objawów choroby i 7-10 dni przed pojawieniem się maksymalnego poziomu bilirubiny we krwi. Wzrost aktywności ALT w ostrej chorobie wątroby jest 5-10 razy. Zwiększona aktywność ALT przez długi czas lub jej wzrost w późnych stadiach choroby wskazuje na początek masywnej martwicy wątroby.

Przyczyny wysokiego ALAT (ALAT)

Wysoką aktywność ALT we krwi wykrywa się w obecności takich patologii:

  • ostre zapalenie wątroby
  • marskość
  • żółtaczka obturacyjna
  • podawanie leków hepatotoksycznych (np. niektóre antybiotyki, zatrucie solą ołowiową)
  • rozpad dużego guza
  • rak wątroby lub przerzuty do wątroby
  • spalić chorobę
  • rozległy zawał mięśnia sercowego
  • urazowe uszkodzenie tkanki mięśniowej
Pacjenci z mononukleozą, alkoholizmem, stłuszczeniem (hepatozą), którzy przeszli operację serca, również mogą odczuwać niewielki wzrost aktywności AlAT..

W ciężkich chorobach wątroby (ciężka marskość wątroby, martwica wątroby), gdy zmniejsza się liczba aktywnych komórek wątroby, a także przy niedoborze witaminy B6, we krwi obserwuje się spadek aktywności ALT.

Jak uzyskać test ALT (ALT)?

Aminotransferaza asparaginianowa (AST, AsAT)

Norma aminotransferazy asparaginianowej (AST / AsAT)

Wyższe wartości aktywności AST u osób zdrowych (fizjologicznych) możliwe są przy nadmiernym wysiłku mięśniowym, przyjmowaniu niektórych leków np. Jeżówki, waleriany, alkoholu, dużych dawkach witaminy A, paracetamolu, barbituranów, antybiotyków itp..

Norma AST / ASAT
  • dla mężczyzn
15-31U / L.
  • dla kobiet
20-40U / L.

Aktywność AST w surowicy krwi wzrasta 4-5 razy podczas zawału mięśnia sercowego i utrzymuje się przez 5 dni. Jeśli aktywność AST utrzymuje się na wysokim poziomie i nie zmniejsza się w ciągu 5 dni po napadzie, oznacza to niekorzystne rokowanie dla pacjenta z zawałem mięśnia sercowego. Jeśli nadal występuje wzrost aktywności enzymu we krwi, to fakt ten wskazuje na rozszerzenie strefy zawału serca.

W przypadku martwicy lub uszkodzenia komórek wątroby wzrasta również aktywność AST. Ponadto im wyższa aktywność enzymatyczna, tym większy stopień uszkodzenia.

Dlaczego wzrasta aminotransferaza asparaginianowa (AST, AsAT)?

Wzrost aktywności AST we krwi występuje w następujących przypadkach:

  • zapalenie wątroby
  • martwica wątroby
  • marskość
  • alkoholizm
  • rak wątroby i przerzuty do wątroby
  • zawał mięśnia sercowego
  • dziedziczne i autoimmunologiczne choroby układu mięśniowego (dystrofia mięśniowa Duchenne'a)
  • mononukleoza
  • hepatoza
  • cholestaza
Istnieje wiele innych stanów patologicznych, w których występuje również wzrost aktywności AST. Warunki te obejmują - oparzenia, urazy, udar cieplny, zatrucie grzybami trującymi.

Niską aktywność AST obserwuje się przy niedoborze witaminy B6 i obecnością rozległych uszkodzeń wątroby (martwica, marskość).

Jednak klinika wykorzystuje oznaczanie aktywności AST głównie do diagnostyki uszkodzeń serca i wątroby. W innych stanach patologicznych aktywność enzymu również się zmienia, ale jego zmiana nie jest specyficzna, dlatego nie przedstawia dużej wartości diagnostycznej.

Współczynnik De Ritis. Jak odróżnić zawał serca od uszkodzenia wątroby

W diagnostyce różnicowej uszkodzenia wątroby lub serca stosuje się współczynnik de Ritis. Współczynnik de Ritis to stosunek aktywności AST / ALT, który zwykle wynosi 1,3. Wzrost współczynnika de Ritis powyżej 1,3 jest charakterystyczny dla zawału mięśnia sercowego, a spadek poniżej 1,3 jest wykrywany w chorobach wątroby.

Fosfataza Alkaliczna (ALP)

Wskaźnik fosfatazy zasadowej we krwi

  • dorośli ludzie
30-90U / L.
  • nastolatki
do 400U / L.
  • w ciąży
do 250U / L.
Aktywność fosfatazy zasadowej we krwi zdrowych ludzi (wzrost fizjologiczny) wzrasta wraz z przedawkowaniem witaminy C, brakiem wapnia i fosforu w diecie, przyjmowaniem doustnych środków antykoncepcyjnych, preparatów hormonalnych estrogenów i progesteronów, antybiotyków, sulfonamidów, magnezji, omeprazolu, ranitydyny itp..

Fosfataza alkaliczna w diagnostyce chorób wątroby i dróg żółciowych
Oznaczanie aktywności ALP w przypadku podejrzenia choroby wątroby ma wysoką swoistość i wartość diagnostyczną. W przypadku żółtaczki obturacyjnej wzrost aktywności fosfatazy zasadowej we krwi występuje 10-krotnie w stosunku do normy. Definicja tego wskaźnika służy do laboratoryjnego potwierdzenia tej konkretnej postaci żółtaczki. W mniejszym stopniu wzrost aktywności ALP występuje w zapaleniu wątroby, zapaleniu dróg żółciowych, wrzodziejącym zapaleniu jelita grubego, infekcjach bakteryjnych jelit i tyreotoksykozie.

Znaczenie fosfatazy alkalicznej w chorobach kości i traumatologii
ALP jest markerem enzymu osteosyntezy, czyli wzrostu aktywności w chorobach kości lub przerzutach nowotworów do kości, a także przy gojeniu złamań.

Przyczyny wzrostu fosfatazy alkalicznej

Przyczyny niskiego poziomu fosfatazy alkalicznej

Jak uzyskać test na obecność fosfatazy alkalicznej?

Aby określić aktywność ALP, krew pobiera się z żyły rano na czczo. Nie jest wymagana żadna specjalna dieta. Należy zwrócić uwagę na to, że niektóre leki mogą zmniejszać lub zwiększać aktywność fosfatazy alkalicznej, dlatego należy skonsultować się z lekarzem, czy na krótki czas nie warto zaprzestać ich przyjmowania. W nowoczesnych laboratoriach aktywność enzymatyczną ocenia się na podstawie szybkości reakcji enzymatycznej. Metoda ta charakteryzuje się dużą specyficznością, prostotą, niezawodnością i nie wymaga dużo czasu na analizę..

Dlatego zbadaliśmy główne enzymy, których aktywność określa się w biochemicznym badaniu krwi. Należy pamiętać, że rozpoznanie nie może opierać się wyłącznie na danych laboratoryjnych, konieczne jest uwzględnienie wywiadu, kliniki oraz danych z innych badań. Dlatego podane dane należy wykorzystać do konsultacji, jednak w przypadku stwierdzenia odchyleń od normy należy skonsultować się z lekarzem.

Analiza enzymów wątrobowych. Analiza stolca. Analiza biochemiczna.

W artykule opisano metody diagnozowania chorób wątroby. Normy dotyczące stężenia enzymów podano na podstawie wyników analizy biochemicznej..

Test enzymatyczny wątroby

Wątroba to specjalny narząd. Jest to jeden z największych narządów wewnętrznych człowieka. Wątroba ma właściwości regeneracyjne, oczyszcza nasz organizm z trucizn, pomaga radzić sobie z przemianą materii. Wykonując ogromną pracę, wątroba może stać się bezużyteczna. Dlatego bardzo ważne jest monitorowanie stężenia enzymów wątrobowych - są to wskaźniki jego funkcjonalności..

Enzym lub enzym to cząsteczka białka, która zwiększa szybkość reakcji chemicznych w organizmie człowieka. Naukowcy badający enzymy nazywani są enzymologami.

Analiza stolca

Analiza stolca pomaga określić odchylenia w czynności enzymatycznej żołądka, wątroby, trzustki.

Odcień stołka nadaje mu wyjątkowego pygiente - stekrobiliny. Przebarwienia kału to jeden z głównych objawów chorób. Kiedy zmienia się skład strukturalny kału, analiza może ujawnić ropę, krew, a nawet pasożyty. Wykrycie znacznej ilości związków białkowych w analizie kału oznacza dysfunkcję trzustki lub problemy żołądkowe. Badanie mikroskopowe kału określa główne elementy kału: włókna mięśniowe, błonnik roślinny, tłuszcz obojętny, kwasy tłuszczowe i ich sole, leukocyty, erytrocyty, komórki nabłonka jelit, komórki nowotworów złośliwych, a także śluz, pierwotniaki, jaja robaków.

Analiza biochemiczna enzymów. Jakie enzymy wpływają na co

Za pomocą analizy biochemicznej można określić stan układu hormonalnego (poziom stężenia hormonów), aktywność narządów wewnętrznych (poziom stężenia enzymów), a także określić brak witamin w organizmie.

ALT (aminotransferaza alaninowa), AST (aminotransferaza asparaginianowa), PT, fosfataza alkaliczna, choliensteraza - to wskaźniki analizy biochemicznej, które ujawniają zaburzenia czynności wątroby. Skok zawartości amylazy powie specjaliście o dysfunkcji układu pokarmowego, zwiększone stężenie kreatyny wskaże na choroby układu moczowego, zwiększoną zawartość DCH, CPK-MB - objawy chorób układu krążenia.

ALANINAMINOTRANSFERAZA (ALAT)

Mięśnie serca i mięśnie szkieletowe, a także wątroba wydzielają enzym aminotransferazę alaninową.

Przyczynami zwiększonej zawartości alatu mogą być:

  • zniszczenie tkanki wątroby z powodu różnych chorób (marskość, martwica) i nadużywania alkoholu;
  • zawał serca;
  • dystrofia mięśniowa jako konsekwencja przebytych chorób, poważnych urazów;
  • poparzenia;
  • przedawkowanie narkotyków (wątroba nie ma czasu na radzenie sobie ze stresem).

Stężenie ALT zmniejsza się przy niewystarczającym spożyciu witaminy B6 w organizmie.

Normalne poziomy ALT:

  • płeć męska - nie więcej niż 31 jednostek
  • płeć żeńska - nie więcej niż 41 jednostek.

Aminotransferaza asparaginianowa (AsAT)

Serce i mięśnie szkieletowe, a także wątroba i komórki krwi wydzielają enzym aminotransferazę asparaginianową.

Przyczynami zwiększonej zawartości AsAT mogą być:

  • zniszczenie wątroby w wyniku zapalenia wątroby, pojawienie się formacji w wątrobie, nadużywanie alkoholu, przedawkowanie narkotyków;
  • wysoki poziom intensywności i czasu trwania aktywności fizycznej;
  • zawał serca, ogólne problemy układu sercowo-naczyniowego;
  • przegrzanie ciała, oparzenia.

Ćwiczenie. Enzymy krwi.

Pozdrowienia dla wszystkich ćwiczących i po prostu ciekawskich. Dzisiaj opowiem o testach na enzymy krwi (w uproszczeniu enzymy to związki, z udziałem których zachodzą różne reakcje w organizmie), czym one są i jakie zmiany wskaźników oznaczają w tym czy innym kierunku. Myślę, że będzie to interesujące zarówno dla trenujących, jak i tych, którzy tylko dbają o swoje zdrowie. Zaczynajmy.

Jest to enzym, za pomocą którego reakcje zachodzą w trybie dostarczania energii na bazie kwasu mlekowego (więcej szczegółów w moim poprzednim artykule). Jeśli pamiętasz, w tym trybie dzieje się co następuje: 1) fosforan kreatyny rozkłada się na ATP i kreatynę. 2) ATP łączy się z kreatyną, tworząc fosforan kreatyny. Obie te reakcje zachodzą przy udziale kinazy kreatynowej.

Treść jest normalna: mężczyźni powyżej 17 lat: nie więcej niż 190 jednostek / l. Kobiety powyżej 17 lat - nie więcej niż 167 jednostek / l.

Warto zauważyć, że enzym ten działa nie tylko w mięśniach, ale także w mózgu i sercu. W związku z tym wyróżnia się trzy formy kinazy kreatynowej: 1 forma (kinaza kreatynowa IV) - znajduje się w mózgu, 2 forma (kinaza kreatynowa MV) - występuje głównie w mięśniu sercowym, 3 forma (kinaza kreatynowa MM) - w mięśniach. (jest to odpowiednio całkowita kwota) i MV CC (ilość CC serca).

- 1 forma CC (BB) nie może przenikać przez barierę krew-mózg (czyli ochrona mózgu, aby nie było łatwo się do niego dostać), dlatego nie jest obserwowana w osoczu krwi nawet w udarze. Dlatego ta forma nie ma wartości diagnostycznej..

- 2 postać CC (MV), jest stosowana w diagnostyce jako wskaźnik zawału mięśnia sercowego. Występuje silny wzrost stężenia we krwi.

- 3 forma CC (MM) wzrasta wraz z urazami i uszkodzeniami mięśni.

Przyczyny zwiększenia stężenia całkowitej kinazy kreatynowej:

- upośledzony dopływ krwi do mięśni

- może również wzrosnąć u osób zdrowych z dużym wysiłkiem fizycznym, ale niewielki wzrost w stosunku do poziomu początkowego wskazuje na wzrost mocy almleczanu.

- Jeśli wykluczy się typ CF, duży wzrost CC może wskazywać na niedostateczną odzysk..

Przyczyny spadku stężenia całkowitej kinazy kreatynowej:

- utrata tkanki mięśniowej

Enzym biorący udział w końcowym utlenianiu glukozy (utlenianiu beztlenowym). Mianowicie bierze udział w przemianie pirogronianu w mleczan. Podobnie jak kinaza kreatynowa, w zależności od miejsca działania, ma pięć form, które nazywane są: LDH - 1, LDH - 2, LDH - 3, LDH - 4, LDH - 5. W laboratoriach miejskich nie wszystkie formy można przekazać, w głównie analizują całkowitą LDH i LDH 1 i 2. Chcę zauważyć, że jeśli w stanie początkowym masz normalne LDH i CK, ale po cyklu treningowym oba wskaźniki są przeszacowane, to nie tylko wskazuje na przetrenowanie i niedostateczną regenerację, ale wskazuje na możliwą śmierć miocytu.

Zawartość normalna: powyżej 17 lat 125-220 jednostek / l. Z tej liczby stanowią: LDG1- (17-27%) / LDG2- (27-37%) / LDG3- (18-25%) / LDG4- (3-8%) / LDG5- (1-5%)

- (LDH-1 / LDH-2) - zlokalizowane głównie w nerkach i sercu

- (LDG-3) - zlokalizowany w śledzionie, nadnerczach, trzustce i węzłach chłonnych

- (LDH-4 / LDH-5) - działają na mięśnie szkieletowe

- (LDH-5) - znajduje się w wątrobie

Przyczyny podwyższenia stężenia całkowitej dehydrogenazy mleczanowej:

- zawał mięśnia sercowego lub płuc

- choroby tkanki mięśniowej

- przyjmowanie alkoholu, kofeiny

Przyczyny spadku stężenia całkowitej dehydrogenazy mleczanowej:

- leki zmniejszające aktywność dehydrogenazy mleczanowej

- zwiększona aktywność związków hamujących enzym, takich jak mocznik.

To enzym, który bierze udział w transaminacji aminokwasów, nie ma potrzeby szczegółowego wyjaśniania tego procesu, dlatego w prostym ujęciu istnieje w organizmie mechanizm, który pozwala na uzyskanie drugiego z jednego aminokwasu, jest to transaminacja. AST jest zaangażowany w ten proces. Jego największe stężenie występuje w komórkach wątroby, serca (ponadto aktywność AST w mięśniu sercowym jest 10 000 razy większa niż we krwi), tkance nerwowej i mięśniach. W mniejszym stopniu - w trzustce, śledzionie i płucach. Jeśli podczas analizy stężenie AST wzrośnie, najprawdopodobniej jest to spowodowane obecnością mięśnia sercowego lub wątroby..

Normalna konserwacja: mężczyźni powyżej 17 lat: nie więcej niż 37 jednostek / l, kobiety powyżej 17 lat: nie więcej niż 31 jednostek / l.

W praktyce istnieje tzw. „Wskaźnik uszkodzenia tkanki mięśniowej” - jest to stosunek CK do AST, tj. obie te analizy są przedłożone, a liczba CC jest podzielona przez AST, normalnie nie powinno wynosić więcej niż 10, jeśli przekracza, to tkanka mięśniowa jest uszkodzona. Im wyższa liczba, tym większe obrażenia.

Przyczyny zwiększenia stężenia AST:

- zakrzepica płuc

- uszkodzenie włókien mięśniowych. Należy o tym pamiętać, przystępując do testu w trakcie cyklu treningowego..

Przyczyny spadku stężenia AST:

Funkcje są takie same jak dla AST, przeniesienie grupy aminowej. Różnica między nimi polega na puli aminokwasów, a umiejscowieniu tj. ALT wchodzi w interakcje z alaniną, a AST z kwasem asparaginowym (asparaginianem). Największa aktywność ALT występuje w wątrobie, będąc głównym wskaźnikiem jej pracy, aw przypadku uszkodzenia narządów wzrost stężenia we krwi nastąpi na długo przed wystąpieniem objawów.

Normalna zawartość: mężczyźni powyżej 17 lat: nie więcej niż 37 jednostek / l, kobiety powyżej 17 lat: nie więcej niż 31 jednostek / l.

Stosunek wskaźników AST do ALT (dzielimy wartości liczbowe AST / ALT) nazywany jest „współczynnikiem zapalenia stawów”. Zwykle powinieneś otrzymać 1,33 + - 0,42.

W przypadku zawału mięśnia sercowego stężenie AST we krwi wzrasta 10-krotnie (ponieważ wpływa na narząd głównego miejsca działania enzymu), a zatem współczynnik Ritis gwałtownie wzrasta.

A wraz z uszkodzeniem wątroby, takim jak zapalenie wątroby, wzrasta zawartość ALT we krwi, dlatego współczynnik Ritis spadnie.

Przyczyny wzrostu stężenia ALT:

- rozległy zawał mięśnia sercowego

- ciężki uraz lub martwica mięśni

Przyczyny spadku stężenia AST:

- martwica komórek wątroby

Enzym w jelicie cienkim, który wyzwala hydrolizę (rozkład) trójglicerydów (tłustych pokarmów, które spożywamy) do wolnych kwasów tłuszczowych. Jest wytwarzany przez trzustkę i w stanie zapalnym dostaje się do krwiobiegu. Jest bezpośrednim wskaźnikiem zapalenia trzustki. A jeśli często oszukujesz, radzę postępować zgodnie z tym wskaźnikiem, tak jak w zasadzie w przypadku ALT.

Normalna zawartość: 8-78 jednostek / l.

Przyczyny wzrostu stężenia lipazy:

- inne choroby trzustki

- choroba pęcherzyka żółciowego

Przyczyny spadku stężenia lipazy:

- nadmiar tłuszczu w diecie lub dziedziczna hiperlipidemia

Jest to enzym, z udziałem którego zachodzą reakcje, w których zachodzi wymiana kwasu fosforowego, tj. gdzie występuje transfer f / c z jednego połączenia do drugiego. Najwyższe stężenie fosfatazy zasadowej występuje w tkance kostnej, błonie śluzowej jelit, komórkach nerek i wątroby. Zwiększone poziomy enzymów w surowicy są głównie związane z chorobami wątroby lub kości.

Treść normalna: kobiety powyżej 15 lat 40-150 jednostek / l, mężczyźni powyżej 20 lat 40-150 jednostek / l.

Przyczyny zwiększonego stężenia fosfatazy alkalicznej:

Przyczyny zwiększonego stężenia fosfatazy alkalicznej:

- upośledzony wzrost kości

- brak cynku i magnezu w diecie

Za pomocą wymienionych analiz możesz monitorować pracę serca, upewnić się, że nie ma przeciążenia podczas treningu. Wraz z nieorganicznymi substancjami krwi (kreatynina, mocznik, kwas moczowy) oraz LDH, CK, AST można ocenić zarówno stan funkcjonalny organizmu, jak i przebieg treningu (odpowiedni, nieadekwatny). ALT można zastosować, aby sprawdzić stan wątroby, jeśli nie prowadzisz bardzo zdrowego trybu życia lub przyjmujesz leki, suplementy diety, suplementy diety dla sportowców. Można do tego dodać lipazę..

Ogólnie rzecz biorąc, są to informacje do przemyślenia, zwłaszcza w połączeniu z wcześniejszymi artykułami na temat analiz. Dobry nastrój, zdrowie i doskonały trening. Był z tobą Igor Zajcew.

Korzystając z okazji, będę reklamować zwiastun kanału na YouTube, tam też jest publikowanych sporo materiałów wideo..

Enzymy modyfikujące grupę krwi występujące w jelitach

Struktura połączenia

W charakterystyce molekularnej enzymy osocza krwi są podzielone na złożone i proste. Pierwsze enzymy składają się z białka (apoenzym lub apoenzym) i składnika niebiałkowego (koenzym lub koenzym). Witaminy i metale działają jako koenzymy. W porównaniu z apoenzymem, koenzym ma znacznie mniejszy rozmiar. Jego aktywność zależy bezpośrednio od cząsteczki, która zapewnia pożądany układ aminokwasów. Ma na to wpływ:

  • Gatunki i cechy koncentracji obiektu, na który skierowany jest enzym.
  • Wskaźniki temperatury.
  • pH pożywki.
  • Obecność lub brak substancji, które zakłócają pracę enzymów.

Szczególnie ważne są dwa ostatnie wskaźniki, ponieważ każda reakcja wymaga specjalnych warunków..

Przyczyny wzrostu aktywności enzymów wątrobowych we krwi

Nie we wszystkich przypadkach odchylenie wskaźników od normy wskazuje na rozwój procesu patologicznego w ciele. Podwyższona aktywność enzymów wątrobowych we krwi jest czasami wynikiem nadwagi lub przyjmowania pewnych leków. Największy wpływ na wskaźniki mają leki przeciwgorączkowe i przeciwbólowe, a także leki związane ze statynami i sulfonamidami..

Ponadto podwyższony poziom enzymów wątrobowych we krwi czasami wskazuje na zatrucie alkoholem i nadużywanie nadmiernie tłustych potraw. Ponadto odchylenie enzymów od normy w niektórych przypadkach występuje na tle alternatywnego leczenia jakiejkolwiek choroby. Warto wiedzieć, że stosowanie produktów na bazie siana, tarczycy i efedryny zwiększa aktywność enzymów wątrobowych we krwi..

Charakterystyka związków enzymatycznych

Charakterystyczną cechą enzymów jest ich zdolność do współpracy z jednym lub z grupą substratów tylko wtedy, gdy mają podobną budowę. Mogą zmieniać aktywność z powodu obecności infekcji i wirusów w organizmie, ale wskaźników tych nie można uznać za objawy procesów patologicznych.

W związku z tym określenie poziomu aktywności tego białka ma wartość diagnostyczną tylko w przypadku stwierdzenia zmian innych parametrów. Jak dotąd biochemia zna pochodzenie około 1000 enzymów, z których 65 jest systematycznie wykorzystywanych w laboratoriach diagnostycznych..

Każdy organ ludzkiego ciała charakteryzuje się oryginalnym zestawem enzymów. Znając ich aktywność, możesz uzyskać ogólny obraz jego pracy. Ta metoda diagnostyczna służy do sprawdzenia stanu serca, wątroby i układu mięśniowo-szkieletowego organizmu..

Test enzymatyczny wątroby

Wątroba to specjalny narząd. Jest to jeden z największych narządów wewnętrznych człowieka. Wątroba ma właściwości regeneracyjne, oczyszcza nasz organizm z trucizn, pomaga radzić sobie z przemianą materii. Wykonując ogromną pracę, wątroba może stać się bezużyteczna. Dlatego bardzo ważne jest monitorowanie stężenia enzymów wątrobowych - są to wskaźniki jego funkcjonalności..

Enzym lub enzym to cząsteczka białka, która zwiększa szybkość reakcji chemicznych w organizmie człowieka. Naukowcy badający enzymy nazywani są enzymologami.

Klasyfikacja enzymów

W surowicy krwi znajdują się dwie duże grupy enzymów - osocze i narządowe. Rozważmy szczegółowo każdą grupę.

Osocze

Tak zwane związki, które dostają się do osocza i wykonują w nim pewne działania. Tutaj poziom ich aktywności jest kilkakrotnie wyższy niż w narządach. Związki specyficzne dla plazmy obejmują:

  • Lipaza lipoproteinowa.
  • Kininogenaza.
  • Ceruloplasmin.
  • Renin.
  • Fibrynaza.
  • Pseudocholinesteraza.
  • Elementy białkowe układu krzepnięcia krwi.

Ważny! Jeśli aktywne wskaźniki powyższych substancji są poniżej normy, może to być spowodowane zmniejszoną syntezą enzymów lub wysokim stężeniem inhibitorów w organizmie..

Związki specyficzne dla narządów

Enzymy te dzielą się na dwie kategorie:

  1. Wspiera metabolizm komórkowy. Nazywa się je również enzymami wskaźnikowymi w osoczu krwi. Związki wskaźnikowe pojawiają się w osoczu w przypadku naruszenia przepuszczalności błon komórkowych w organizmie lub innych zmian w ich strukturze. Procesy te można zdiagnozować za pomocą wskaźników fosfokinazy kreatynowej, aminotransferazy i dehydrogenazy mleczanowej.
  2. Enzymy wydalnicze osocza krwi. Normalne wskaźniki aktywności tych związków we krwi w porównaniu z tkankami przewodu pokarmowego, w których są syntetyzowane, są znacznie niższe, ale różnią się stałością wskaźników. Wydzielane enzymy obejmują α-amylazę i lipazę trzustkową. Jeśli analiza pacjenta wykazała zwiększone stężenie powyższych substancji, można to uznać za przejaw patologii odpowiednich narządów..
  3. Wydzielniczy. Są syntetyzowane przez wątrobę, jelita, naczynia krwionośne, a następnie dostają się do osocza krwi. Obejmuje to enzymy. zapewnienie pracy układu krzepnięcia krwi i antykoagulacji.

Ćwiczenie. Enzymy krwi.

Pozdrowienia dla wszystkich ćwiczących i po prostu ciekawskich. Dzisiaj opowiem o testach na enzymy krwi (w uproszczeniu enzymy to związki, z udziałem których zachodzą różne reakcje w organizmie), czym one są i jakie zmiany wskaźników oznaczają w tym czy innym kierunku. Myślę, że będzie to interesujące zarówno dla trenujących, jak i tych, którzy tylko dbają o swoje zdrowie. Zaczynajmy.

Jest to enzym, za pomocą którego reakcje zachodzą w trybie dostarczania energii na bazie kwasu mlekowego (więcej szczegółów w moim poprzednim artykule). Jeśli pamiętasz, w tym trybie dzieje się co następuje: 1) fosforan kreatyny rozkłada się na ATP i kreatynę. 2) ATP łączy się z kreatyną, tworząc fosforan kreatyny. Obie te reakcje zachodzą przy udziale kinazy kreatynowej.

Treść jest normalna

: mężczyźni powyżej 17 lat: nie więcej niż 190 jednostek / l. Kobiety powyżej 17 lat - nie więcej niż 167 jednostek / l.

Warto zauważyć, że enzym ten działa nie tylko w mięśniach, ale także w mózgu i sercu. W związku z tym wyróżnia się trzy formy kinazy kreatynowej: 1 forma (kinaza kreatynowa IV) - zlokalizowana jest w mózgu, 2 forma (kinaza kreatynowa MV) - występuje głównie w mięśniu sercowym, forma 3 (kinaza kreatynowa MM) - zlokalizowana jest w mięśniach. (jest to odpowiednio całkowita kwota) i MV CC (ilość CC serca).

- 1 formularz QC (BB)

nie może przeniknąć przez barierę krew-mózg (innymi słowy jest to ochrona mózgu, aby nie można było się do niego tak po prostu dostać), dlatego nie obserwuje się go w osoczu krwi nawet przy udarach. Dlatego ta forma nie ma wartości diagnostycznej..

- 2 formularze QC (MV)

, stosowany w diagnostyce jako wskaźnik zawału mięśnia sercowego. Występuje silny wzrost stężenia we krwi.

- 3 formularz QC (MM)

wzrasta wraz z urazami i uszkodzeniami mięśni.

Przyczyny zwiększenia stężenia całkowitej kinazy kreatynowej:

- naruszenie dopływu krwi do mięśni

- może wzrosnąć u osób zdrowych z dużym wysiłkiem fizycznym, ale niewielki wzrost w stosunku do poziomu wyjściowego wskazuje na wzrost mocy almleczanu.

- Jeśli wykluczysz typ CF, duży wzrost CC może wskazywać na brak możliwości odzyskania.

Przyczyny spadku stężenia całkowitej kinazy kreatynowej:

Enzym biorący udział w końcowym utlenianiu glukozy (utlenianiu beztlenowym). Mianowicie bierze udział w przemianie pirogronianu w mleczan. Podobnie jak kinaza kreatynowa, w zależności od miejsca działania, ma pięć form, które nazywane są tak: LDH - 1, LDH - 2, LDH - 3, LDH - 4, LDH - 5. W laboratoriach miejskich nie wszystkie formy można przekazać, w głównie analizują całkowitą LDH i LDH 1 i 2. Chcę zauważyć, że jeśli w stanie początkowym masz normalne LDH i CK, ale po cyklu treningowym oba wskaźniki są przeszacowane, to nie tylko wskazuje na przetrenowanie i niedostateczną regenerację, ale wskazuje na możliwą śmierć miocytu.

Treść jest normalna:

powyżej 17 lat 125-220 jednostek / l. Z tej liczby stanowią: LDG1- (17-27%) / LDG2- (27-37%) / LDG3- (18-25%) / LDG4- (3-8%) / LDG5- (1-5%)

zlokalizowane głównie w nerkach i sercu

zlokalizowane w śledzionie, nadnerczach, trzustce i węzłach chłonnych

- działają na mięśnie szkieletowe

Przyczyny podwyższenia stężenia całkowitej dehydrogenazy mleczanowej:

- zawał mięśnia sercowego lub płuc

- choroby tkanki mięśniowej

Przyczyny spadku stężenia całkowitej dehydrogenazy mleczanowej:

- leki zmniejszające aktywność dehydrogenazy mleczanowej

- wzrost aktywności związków hamujących enzym, np. mocznika.

To enzym, który bierze udział w transaminacji aminokwasów, nie ma potrzeby szczegółowego wyjaśniania tego procesu, dlatego w prostym ujęciu istnieje w organizmie mechanizm, który pozwala na uzyskanie drugiego z jednego aminokwasu, jest to transaminacja. AST jest zaangażowany w ten proces. Jego największe stężenie występuje w komórkach wątroby, serca (ponadto aktywność AST w mięśniu sercowym jest 10 000 razy większa niż we krwi), tkance nerwowej i mięśniach. W mniejszym stopniu - w trzustce, śledzionie i płucach. Jeśli podczas analizy stężenie AST wzrośnie, najprawdopodobniej jest to spowodowane obecnością mięśnia sercowego lub wątroby..

Treść jest normalna

: Mężczyźni powyżej 17 lat: nie więcej niż 37 jednostek / l, kobiety powyżej 17 lat: nie więcej niż 31 jednostek / l.

W praktyce istnieje tak zwany „wskaźnik uszkodzenia mięśni”

- taki jest stosunek KK do AST, tj. obie te analizy są przedłożone, a liczba CC jest podzielona przez AST, normalnie nie powinno wynosić więcej niż 10, jeśli przekracza, to tkanka mięśniowa jest uszkodzona. Im wyższa liczba, tym większe obrażenia.

Przyczyny zwiększenia stężenia AST:

- urazy włókien mięśniowych.

Należy o tym pamiętać, przystępując do testu w trakcie cyklu treningowego..

Przyczyny spadku stężenia AST:

Funkcje są takie same jak dla AST, przeniesienie grupy aminowej. Różnica między nimi polega na puli aminokwasów, a umiejscowieniu tj. ALT wchodzi w interakcje z alaniną, a AST z kwasem asparaginowym (asparaginianem). Największa aktywność ALT występuje w wątrobie, będąc głównym wskaźnikiem jej pracy, aw przypadku uszkodzenia narządów wzrost stężenia we krwi nastąpi na długo przed wystąpieniem objawów.

Treść jest normalna

: Mężczyźni powyżej 17 lat: nie więcej niż 37 jednostek / l, kobiety powyżej 17 lat: nie więcej niż 31 jednostek / l.

Stosunek wskaźników AST do ALT (dzielimy wartości liczbowe AST / ALT) nazywany jest „współczynnikiem zapalenia

”. Zwykle powinieneś otrzymać 1,33 + - 0,42.

W przypadku zawału mięśnia sercowego stężenie AST we krwi wzrasta 10-krotnie (ponieważ wpływa na narząd głównego miejsca działania enzymu), a zatem współczynnik Ritis gwałtownie wzrasta.

A wraz z uszkodzeniem wątroby, takim jak zapalenie wątroby, wzrasta zawartość ALT we krwi, dlatego współczynnik Ritis spadnie.

Przyczyny wzrostu stężenia ALT:

- rozległy zawał mięśnia sercowego

- ciężki uraz lub martwica mięśni

Przyczyny spadku stężenia AST:

Enzym w jelicie cienkim, który wyzwala hydrolizę (rozkład) trójglicerydów (tłustych pokarmów, które spożywamy) do wolnych kwasów tłuszczowych. Jest wytwarzany przez trzustkę i w stanie zapalnym dostaje się do krwiobiegu. Jest bezpośrednim wskaźnikiem zapalenia trzustki. A jeśli często oszukujesz, radzę postępować zgodnie z tym wskaźnikiem, tak jak w zasadzie w przypadku ALT.

Treść jest normalna:

Przyczyny wzrostu stężenia lipazy:

- inne choroby trzustki

Przyczyny spadku stężenia lipazy:

- nadmiar tłuszczu w diecie lub dziedziczna hiperlipidemia

Jest to enzym, z udziałem którego zachodzą reakcje, w których zachodzi wymiana kwasu fosforowego, tj. gdzie występuje transfer f / c z jednego połączenia do drugiego. Najwyższe stężenie fosfatazy zasadowej występuje w tkance kostnej, błonie śluzowej jelit, komórkach nerek i wątroby. Zwiększone poziomy enzymów w surowicy są głównie związane z chorobami wątroby lub kości.

Treść jest normalna

: kobiety powyżej 15 lat 40-150 j./l, mężczyźni powyżej 20 lat 40-150 j./l.

Przyczyny zwiększonego stężenia fosfatazy alkalicznej:

Przyczyny zwiększonego stężenia fosfatazy alkalicznej:

- brak cynku i magnezu w diecie

Za pomocą wymienionych analiz możesz monitorować pracę serca, upewnić się, że nie ma przeciążenia podczas treningu. Razem z nieorganicznymi substancjami krwi (kreatynina, mocznik, kwas moczowy) oraz LDH, CK, AST można ocenić zarówno stan funkcjonalny organizmu, jak i przebieg treningu (odpowiedni, nieadekwatny). ALT można zastosować, aby sprawdzić stan wątroby, jeśli nie prowadzisz bardzo zdrowego trybu życia lub przyjmujesz leki, suplementy diety, suplementy diety dla sportowców. Można do tego dodać lipazę..

Ogólnie rzecz biorąc, są to informacje do przemyślenia, zwłaszcza w połączeniu z wcześniejszymi artykułami na temat analiz. Dobry nastrój, zdrowie i doskonały trening. Był z tobą Igor Zajcew.

Korzystając z okazji, będę reklamować zwiastun kanału na YouTube, tam też jest publikowanych sporo materiałów wideo..

Dlaczego zmienia się aktywność enzymów we krwi?

Poziom zmian stężenia enzymów metabolizmu komórkowego w osoczu jest bezpośrednio związany z wielkością zajętej tkanki lub narządu, tkankowym podziałem tych białek i ich akumulacją w komórkach. Jeśli w organizmie rozwinie się stan zapalny, komórka przede wszystkim wydala enzym cytoplazmatyczny. Wraz ze zwiększonym stanem zapalnym zaczyna się martwica komórek. Z tego powodu do surowicy dostają się enzymy z lizosomów i mitochondriów. Na przykład aminotransferaza alaninowa (ALT lub ALT) jest zlokalizowana w cytoplazmie, aminotransferaza asparaginianowa (ALT lub ALT) jest jednocześnie zlokalizowana w cytoplazmie i mitochondriach.

Nadmierna aktywność enzymów we krwi często sygnalizuje prędkość:

  • Synteza fosfatazy alkalicznej w zapaleniu wątroby i krzywicy.
  • Śmierć komórek KK, ASAT, LDH i ALAT w przypadku zawału mięśnia sercowego, kwaśna fosfatazy w gruczolaku prostaty, amylaza i lipaza w zapaleniu trzustki.
  • Przepuszczalność komórek AlAT, LDH i AST w zapaleniu wątroby.

Zmniejszoną aktywność enzymatyczną wywołują:

  • Zmniejszenie liczby komórek wydzielających enzym (cholinoesteraza w marskości wątroby).
  • Niedostateczna synteza lub przyspieszone wydalanie enzymów.
  • Opóźniona aktywność spowodowana wpływem proteinaz.

W niektórych przypadkach do diagnostyki ważne jest wyjaśnienie związku między zmianą wskaźnika aktywności niektórych grup enzymów a danymi dotyczącymi osobliwych widm enzymatycznych krwi. Na podstawie tej analizy konstytutywnej specjalista może dokładnie rozpoznać enzymatyczne objawy wielu chorób. Obejmują one:

  • Ostre zapalenie wątroby. Choroba ta pobudza aktywność alaniny i aminotransferazy asparaginianowej, aldopazy.
  • Zawał mięśnia sercowego. Z powodu tej choroby dehydrogenaza mleczanowa, aminotransferaza asparaginianowa i kinaza kreatynowa szybko zwiększają swoją aktywność..
  • Żółtaczka obturacyjna. Prowokuje wzrost stężenia fosfatazy alkalicznej na tle niewielkiej aktywności aldolazy i aminotransferazy.

Jaka jest podstawa zastosowania enzymów wewnątrzkomórkowych (F) w diagnostyce?


Niewielkie ilości wewnątrzkomórkowego F są obecne we krwi w wyniku normalnego obrotu komórkowego. Kiedy dochodzi do uszkodzenia komórek, wzrasta liczba uwolnionych cząsteczek F, a ich stężenie we krwi (ryc. 1). Wzrost poziomu enzymu (E) w osoczu nie zawsze wiąże się z uszkodzeniem tkanki. Inne możliwe przyczyny to:

  • zwiększony obrót komórek
  • proliferacja komórek (np. rak)
  • zwiększona synteza E (indukcja F)
  • niedrożność wydzieliny z narządu.

Sposób określania i wyrażania poziomów enzymów w osoczu w diagnostyce?

Analizując E, zwykle mierzy się aktywność katalityczną F, a nie stężenie samego białka F. Aktywność katalityczną wyraża się w jednostkach międzynarodowych. Jedna jednostka międzynarodowa to ilość E, która przekształca jeden mikromol substratu na minutę na litr próbki i jest określana w skrócie jako IU. Czasami aktywność jest wyrażana w katalach. Catal jest definiowany jako liczba moli substratu konwertowanych na sekundę na litr próbki.

Podczas dekodowania wyników analiz aktywności enzymatycznej w diagnostyce konieczne jest porównanie uzyskanych wyników tylko z normalnymi zakresami laboratorium, które wydało analizy.

Znaczenie wskaźnika AST

Za zwiastun można uznać wzrost stężenia tego enzymu w osoczu krwi:

  • Zawał mięśnia sercowego.
  • Wirusowe Zapalenie Wątroby typu A.
  • Początkowe etapy dławicy piersiowej.
  • Zapalenie trzustki.
  • Patologie raka wątroby.
  • Choroba reumatyczna serca.
  • Nadmierne obciążenia mocy.
  • Niewydolność serca.

Biorąc pod uwagę pochodzenie enzymów osocza krwi, AST może wzrosnąć z powodu uszkodzenia tkanki mięśniowej, silnego udaru cieplnego lub jako efekt uboczny po operacji serca.

Niski wskaźnik AST może sygnalizować:

  • Niedobór witamin w organizmie.
  • Powikłania po ciężkich chorobach zakaźnych i wirusowych.
  • Pęknięta wątroba.

Uwaga! U kobiet dopuszczalny wskaźnik AST wynosi do 32 U / l, u mężczyzn - do 43 U / l.

Aminotransferaza asparaginianowa (AST, AsAT)

Norma aminotransferazy asparaginianowej (AST / AsAT)

Wyższe wartości aktywności AST u osób zdrowych (fizjologicznych) możliwe są przy nadmiernym wysiłku mięśniowym, przyjmowaniu niektórych leków np. Jeżówki, waleriany, alkoholu, dużych dawkach witaminy A, paracetamolu, barbituranów, antybiotyków itp..

Norma AST / ASAT

  • dla mężczyzn
15-31U / L.
  • dla kobiet
20-40U / L.

Aktywność AST w surowicy krwi wzrasta 4-5 razy podczas zawału mięśnia sercowego i utrzymuje się przez 5 dni. Jeśli aktywność AST utrzymuje się na wysokim poziomie i nie zmniejsza się w ciągu 5 dni po napadzie, oznacza to niekorzystne rokowanie dla pacjenta z zawałem mięśnia sercowego. Jeśli nadal występuje wzrost aktywności enzymu we krwi, to fakt ten wskazuje na rozszerzenie strefy zawału serca.

W przypadku martwicy lub uszkodzenia komórek wątroby wzrasta również aktywność AST. Ponadto im wyższa aktywność enzymatyczna, tym większy stopień uszkodzenia.

Dlaczego wzrasta aminotransferaza asparaginianowa (AST, AsAT)?

Wzrost aktywności AST we krwi występuje w następujących przypadkach:

  • zapalenie wątroby
  • martwica wątroby
  • marskość
  • alkoholizm
  • rak wątroby i przerzuty do wątroby
  • zawał mięśnia sercowego
  • dziedziczne i autoimmunologiczne choroby układu mięśniowego (dystrofia mięśniowa Duchenne'a)
  • mononukleoza
  • hepatoza
  • cholestaza

Istnieje wiele innych stanów patologicznych, w których występuje również wzrost aktywności AST. Warunki te obejmują - oparzenia, urazy, udar cieplny, zatrucie grzybami trującymi.

Niską aktywność AST obserwuje się przy niedoborze witaminy B6 i obecnością rozległych uszkodzeń wątroby (martwica, marskość).

Jednak klinika wykorzystuje oznaczanie aktywności AST głównie do diagnostyki uszkodzeń serca i wątroby. W innych stanach patologicznych aktywność enzymu również się zmienia, ale jego zmiana nie jest specyficzna, dlatego nie przedstawia dużej wartości diagnostycznej.

Współczynnik De Ritis. Jak odróżnić zawał serca od uszkodzenia wątroby

W diagnostyce różnicowej uszkodzenia wątroby lub serca stosuje się współczynnik de Ritis. Współczynnik de Ritis to stosunek aktywności AST / ALT, który zwykle wynosi 1,3. Wzrost współczynnika de Ritis powyżej 1,3 jest charakterystyczny dla zawału mięśnia sercowego, a spadek poniżej 1,3 jest wykrywany w chorobach wątroby.

Znaczenie indeksu aldolazy

Związek ten zapewnia prawidłowy przepływ metabolizmu energetycznego w organizmie człowieka. Aldolaza jest uważana za enzym specyficzny dla tkanki, ponieważ występuje we wszystkich tkankach naszego ciała. Dopuszczalne wartości dla osoby dorosłej - nie więcej niż 3,3 U / 1.

Jeśli w tabeli analizy odnotowano zwiększoną aktywność aldolazy, można to sprowokować:

  1. Zawał serca.
  2. Uszkodzona tkanka mięśniowa.
  3. Zakaźne, wirusowe i mechaniczne choroby wątroby.
  4. Zapalenie trzustki.
  5. Nowotwór złośliwy.
  6. Zapalenie i rozpad włókien mięśniowych.
  7. Niedokrwistość hemolityczna.
  8. Mononukleoza zakaźna.
  9. Zaawansowany etap zapalenia płuc.
  10. Schizofrenia.
  11. Nadmierne obciążenie mocy.

Dlaczego można podnieść poziom enzymów

Podwyższony poziom enzymów wątrobowych może wskazywać na pewne patologie w organizmie człowieka. Niewielki wzrost enzymów we krwi obserwuje się przy stosowaniu jakichkolwiek leków (sulfonamidy, leki przeciwbólowe), gromadzeniu się substancji toksycznych (nadmierne spożycie alkoholu i ciężkiej żywności). Wyraźny nadmiar enzymów prawie zawsze wskazuje na rozwój chorób:

  • hepatoza wątroby (tłuszczowa);
  • Wirusowe zapalenie wątroby;
  • zapalenie trzustki;
  • guzy o złośliwym i łagodnym charakterze;
  • marskość wątroby;
  • niewydolność serca;
  • zakaźne zapalenie mięśnia sercowego;
  • zawał mięśnia sercowego (mięśnia sercowego);
  • kamica żółciowa.

Wiele osób uważa, że ​​problemy z wątrobą są wynikiem złego stylu życia lub nadużywania alkoholu. Choroby takie jak stłuszczenie wątroby mogą wystąpić z powodu zupełnie innych czynników, o których można się dowiedzieć, a także jak leczyć tę dolegliwość..

Poziomy AspAT, AlAT i fosfatazy alkalicznej mogą wzrosnąć u kobiet w ciąży. W oczekiwaniu na dziecko organizm kobiety pracuje z podwójnym obciążeniem, wątroba jest szczególnie ciężka. Niewielki nadmiar tych enzymów we krwi nie stanowi wyraźnego zagrożenia, jednak jeśli poziom enzymów jest znacznie podwyższony może to świadczyć o rozwoju cukrzycy ciążowej, zapaleniu dróg żółciowych.

Dlaczego wskaźnik SDH jest ważny?

Dehydrogenazy sorbitolu są enzymami wskazującymi w osoczu krwi, którego głównym ośrodkiem jest wątroba. Jeśli wskaźniki SDH zostaną przeszacowane, specjalista może natychmiast uznać to za kliniczny objaw patologii wątroby. Według światowych standardów biochemia osocza krwi dla enzymów SDH powinna wykazywać aktywność 1-3 U / l.

Na zwiększoną aktywność SDH wpływają:

  1. Ostry etap wirusowego zapalenia wątroby.
  2. Ostre zaostrzenie przewlekłego zapalenia wątroby.
  3. Śpiączka wątrobowa.
  4. Żółtaczka obturacyjna.

Wskaźniki normy

Lekarze najpierw oceniają poziomy enzymów AST i ALT. Co więcej, pierwszy zawarty jest nie tylko w wątrobie. AST można znaleźć w mięśniach szkieletowych, mięśniu sercowym i nerkach. ALT to enzym występujący wyłącznie w wątrobie. Normalny wskaźnik AST to taki, który wynosi nie mniej niż 10 i nie więcej niż 30 U / l. W przypadku ALT waha się od 10 do 40 U / l.

Lekarze oceniają również stosunek aminotransferazy alaninowej do aminotransferazy asparaginianowej. Jeśli aktywność enzymu wątrobowego ALT jest podwyższona i równa poziomowi AST, oznacza to rozwój ostrego zapalenia wątroby. Kiedy pierwsza jest 2 razy większa niż druga, zwykle mówi się o uzależnieniu od alkoholu. Jeśli wręcz przeciwnie, AST jest wyższe niż ALT, oznacza to marskość wątroby. Są to główne przyczyny wzrostu we krwi enzymów wątrobowych należących do grupy wskaźnikowej..

Enzymy GGT, LDH i ALP mają również znaczenie kliniczne. Norma transpeptydazy gammaglutamylowej we krwi wynosi nie więcej niż 40 U / l. GGT znajduje się nie tylko w wątrobie, ale także w nerkach, ścianach dróg żółciowych i trzustce. Enzym jest najbardziej czułym wskaźnikiem, szczególnie u dzieci i podczas ciąży. Na przykład, jeśli przy efektach toksycznych wskaźniki AST i ALT mieszczą się w normalnych granicach, to GGT zdecydowanie wzrośnie.

Enzym LDH znajduje się nie tylko w wątrobie. Z tego powodu jest dodatkowo identyfikowany za pomocą liczb od 1 do 5. Jeśli podejrzewasz wadliwe działanie układu żółciowego, zostanie pokazane badanie krwi na LDH-5. Dawka enzymów - do 250 U / l.

Fosfataza alkaliczna jest enzymem występującym również w nerkach, strukturach kostnych i ścianach dróg żółciowych. Jego wzrost wskazuje na dysfunkcję układu wątrobowo-żółciowego. Stawka fosfatazy alkalicznej - do 270 U / l.

Wpływ fosfatazy kwaśnej prostaty

Miejscem pochodzenia i lokalizacji mukowiscydozy jest gruczoł krokowy (RV). Jeśli w wyniku badania krwi zostanie odnotowana aktywna aktywność tego enzymu, u pacjenta można zdiagnozować:

  • Nowotworowy guz gruczołu krokowego, który ma już przerzuty.
  • Łagodny przerost gruczołu krokowego.
  • Zapalenie gruczołu krokowego.
  • Zawał trzustki.
  • Powikłania związane z leczeniem prostaty.

Na wielu przykładach udowodniono, że ten enzym wskaźnikowy nie wykazuje dużej aktywności we wczesnych stadiach jakiejkolwiek choroby trzustki. Dlatego eksperci wolą analizować pracę nad CF po postawieniu diagnozy. Celem tego działania jest monitorowanie wyniku działań terapeutycznych..

Co to jest biochemiczne badanie krwi

Wątroba to narząd, od którego prawidłowego funkcjonowania zależy nie tylko samopoczucie i zdrowie człowieka, ale także jego życie. Prawidłowy przebieg wszystkich procesów biochemicznych zapewniają enzymy (czasami nazywane także enzymami), a wśród nich są takie, których miejsce pojawienia się w określonym stężeniu pozwala ocenić stan wątroby, a niekiedy charakter procesu patologicznego. Z reguły obecność i ilość enzymów we krwi określa się w toku badań biochemicznych (w życiu codziennym - „testy biochemiczne”).

Pod względem enzymów można je podzielić na trzy grupy:

  1. Sekrecja (syntetyzowana w narządzie i normalnie przedostaje się do krwiobiegu przez ściany naczyń włosowatych).
  2. Wydalanie (syntetyzowane w narządzie i normalnie wydzielane do światła przewodów lub narządów pustych).
  3. Wskaźnik (są syntetyzowane i pełnią swoje funkcje wewnątrzkomórkowo - i pojawiają się we krwi i innych płynach ustrojowych tylko w wyniku uszkodzenia odpowiednich komórek).

Biochemiczne badanie krwi jest jedną z najskuteczniejszych metod diagnozowania chorób wątroby. Analiza biochemiczna pomaga zawęzić listę, w razie potrzeby wysłać pacjenta na dodatkowe badanie, a czasem nawet postawić diagnozę. Ogólnie metoda pokazuje stężenie enzymów w każdej z trzech grup w surowicy krwi. W procesach patologicznych stężenie enzymów wydzielniczych spada, wydalanie - wzrasta, a wskaźnik - albo staje się wykrywalny, albo znacząco wzrasta.

Inny Podział Zapalenia Trzustki